آنزیم تبدیل کننده آنژیوتانسین I (ACE) یک اگزوپپتیداز غشایی است که تبدیل آنژیوتانسین I به آنژیوتانسین II را به وسیله حذف یک دی‌پپتید از انتهای کربوکسی کاتالیز می‌کند. این آنزیم متعلق به رده متالوپپتیداز‌ها بوده و برای فعالیت نیازمند فلز روی و کلر است. آنزیم ACE به عنوان بخش مهمی از سیستم رنین- آنژیوتانسین در تنظیم فشار خون نقش دارد و مطالعه بر روی مهارکننده‌های این آنزیم اهمیت ویژه‌ای دارد. در این مطالعه اثر مهار کننده‌هایی مانند PMSF، EDTA و Phenanthroline و همچنین کاتیون‌های دوظرفیتی بر روی فعالیت آنزیم ACE استخراج شده از ریه شترمرغ (Struthio camelus) در حضور سوبسترای FAPGG‌ بررسی شد. EDTA (15/0 میلی مولار)و Phenanthroline(5/0 میلی مولار) به عنوان شلاته کننده، فعالیت هیدرولیزی آنزیم ACE را کاملاً مهار می‌کنند. با این وجود آنزیمACE در حضور PMSF پایدار است. بازیابی فعالیت آنزیم مهار شده به وسیله EDTA، در حضور کاتیون های دوظرفیتی به ترتیب زیر است: Mn2+ > Co2+ > Ca2+ > Mg2+ > Zn2+. در غلظت‌های بیشتر از 1/0 میلی مولار Zn2+، Co2+و Mn2+فعالیت آنزیم رابه طور نسبی مهار می‌کنند.

کلمات کلیدی