مقدمه: میلیون‌ها نفر در جهان از فشار خون بالا و بیماری‌های ناشی از آن رنج می‌برند. آنزیم تبدیل کننده آنژیوتنسپن (ACE) آنزیم کلیدی در تنظیم فشارخون بالا در مهره‌داران است. در این مطالعه به جداسازی و تعیین ویژگی‌های هیدرولیزات‌های حاصل از هضم سفیده تخم بلدرچین توسط پاپائین به منظور سنجش اجزاء دارای عمل مهارکنندگی ACE پرداخته می‌شود. روش پژوهش: پروتئین‌های سفیده تخم بلدرچین به وسیله پاپائین با نسبت 20 به 1 هیدرولیز شدند. واکنش هیدرولیز در دمای C‌˚ 37 و به مدت 1 تا 12 ساعت و 24 ساعت انجام و با کمک حرارت درC ˚95، بمدت 15 دقیقه واکنش هضم متوقف شد. درجه هضم به کمک اسپکتروفتومتر UV در طول موج 280 نانومتر در مقایسه با تیروزین سنجیده شد. بعد از سانتریفیوژ، محلول روئی به ترتیب از غشاهای 10 و 1 کیلو دالتون عبور داده شد. پپتیدهای زر kDa 1 بوسیله دستگاه HPLC با کمک ستون 18 C خالص سازی شدند. درصد مهار فرکشن‌های حاصل در مهار ACE با استفاده از سوبسترای FAGG ارزیابی شد. یافته‌ها: نتایج نشان دادند که هیدرولیزات سفیده تخم بلدرچین با پاپائین، منبع مفیدی از پپتیدای فعال زیستی هستند. بیشترین درصد هضم پروتتاز در زمان 3 ساعت حاصل می‌شود. فرکشن های 6، 7 و 12 حاصل از خالص سازی با HPLC، در مقایسه با کنترل، به ترتیب، دارای 6/0%45 و2/28% درصد مهار هستند که مقدار 50 IC آن‌ها به ترتیب mg/ml 064/0 ،mg/ml 0/105 بدست آمد. بحث و نتیجه‌گیری: از میان فرکشن‌های مختلف، فرکشن 7 بیشترین درصد مهار و کمترین مقدار 50 IC را دارد. بنابراین، نتایج دادند که هیدرولیزات حاصل از هضم پروتیئن‌های سفید تخم بلدرچین با پاپائین می‌تواند منبع مفیدی از پپتیدهای فعال زیستی ضد فشار خون عمل کند.

کلمات کلیدی